人凯莫瑞chemerin最早是从卵巢癌晚期病人腹腔积水分离纯化出来， 发现他有强大的化学吸引吞噬性颗粒细胞迁移的作用等。近来研究资料表明是一个可以分泌的蛋白质。他的前体蛋白质是由１６３个氨基酸残基组成，但是没有生物活性。在酶切修饰其羧基段６个氨基酸残基后形成１５７个氨基酸残基多肽，可以高亲和结合一个孤儿GPCR, ChemR23 。人凯莫瑞需要酶切修饰的特点非常像另外一个离子性抗微生物活性多肽cathelicidin或半光氨酸蛋白质酶抑制剂cystatin。凯莫瑞在人体免疫防御机制中的作用被广泛认为是一个新药研究开发的热点。最近研究资料显示，凯莫瑞还是一个非常重要的脂肪因子，参与肥胖或糖尿病的发病调控。肥胖人群的凯莫瑞血清水平明显高于对照组人群。 爱迪博的研究人员关注于研究凯莫瑞在代谢综合征中的生物标示意义。
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| 标准曲线范围: |
41 ~ 3000 pg/ml |
| 检测灵敏度 |
20 p g/ml |
| 样本体积 |
100 ul |
| 样本稀释 |
100 ~ 200倍 |
| 批内误差 |
4.7% |
| 批间误差 |
8.0% |
| 交叉反应 |
human 100% |
| 血清检测 |
BMI<25kg/m2: 200 +- 60 ng/ml ， BMI>30kg/m2 : 〉280 ng/ml |
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| Model integrating the role of prochemerin maturation in the immune response. Neutrophils recruited in the early stages of an inflammatory reaction release CG and elastase, following their activation. Among other actions, these proteases process the inactive prochemerin into active chemerin, which contributes, together with a number of chemokines, to the recruitment of DCs and macrophages. The end terminus of prochemerin is displayed, with the indication of the cleavage sites by the two processing enzymes, generating the two distinct forms of active chemerin. |
| Wittamer V., et al. The Journal of Immunology, 2005, 175: 487-493 |
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